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Heme

Última atualização em 19 de agosto de 2022

Definição de heme

Um heme é uma molécula orgânica em forma de anel. Devido à sua estrutura especial, um heme é capaz de segurar ou “hospedar” uma molécula de ferro. Um heme é feito de 4 pirróis, que são pequenas moléculas em forma de pentágono feitas de 4 carbonos e 1 nitrogênio. Quatro pirróis juntos formam um tetrapirrol. Se o tetrapirrol tiver substituições nas cadeias laterais que permitem segurar um íon metálico, é chamado de porfirina. Assim, um heme é uma porfirina de retenção de ferro.

A molécula de ferro em um heme é mantida no lugar pelas forças atraentes equilibradas das quatro moléculas de nitrogênio. As moléculas de nitrogênio apontam para o interior do anel maior que criam. As ligações duplas e únicas que conectam os pirróis são dispostas uniformemente, para que os elétrons permaneçam equilibrados e toda a molécula permaneça estável. Isso o torna uma molécula aromática. Uma molécula de heme pode ser vista abaixo.

As hemes são usadas por duas razões conhecidas: transportar oxigênio e transportar ou armazenar elétrons. Na imagem acima, você pode ver como o oxigênio gasoso pode se ligar reversivelmente ao complexo heme. Os organismos usam a molécula de heme, em complexo com proteínas de formato especialmente, para transportar oxigênio e mover elétrons. Essas proteínas especiais, como hemoglobina e mioglobina, são feitas para ajudar o complexo heme a manter ou liberar oxigênio nos momentos apropriados.

Heme é nomeado para o derivado grego para “sangue”, que foi onde foi identificado pela primeira vez. A cor vermelha do sangue é produzida pelo íon heme e ferro interagindo para absorver outras cores e refletir apenas vermelho. Um efeito um pouco diferente é observado na clorofila. A clorofila é um complexo de porfirina usado na fotossíntese. Em vez de ferro, a clorofila abriga um íon magnésio e a clorofila possui diferentes cadeias laterais do que um grupo heme. Isso produz a cor verde das plantas, em vez dos vermelhos e roxos de sangue.

Estrutura heme

Como todas as porfirinas, o heme tem uma estrutura base de um grande anel de quatro pirróis. Essa molécula de base, vista apenas raramente como uma natureza intermediária, é chamada de porfina. Existem muitas formas diferentes de heme, que correspondem às muitas funções que ele deve servir em um organismo. Proteínas específicas usam as cadeias laterais variadas a se apegar e alteram as propriedades do heme. No entanto, a estrutura base é sempre a mesma. É o tetrapirrol mostrado abaixo.

Os números nas moléculas indicam pontos nos quais a molécula pode receber substituições e ser modificada por um uso específico. As diferenças nas cadeias laterais ligadas aos carbonos 3, 8 e 18 constituem a diferença entre alguns dos grupos heme mais comuns. Por exemplo, a hemoglobina e a mioglobina carregam heme B. heme b carrega oxigênio, e as proteínas que ela é anexada para ajudá -lo a liberar o oxigênio no momento apropriado. Heme A, por outro lado, trabalha na cadeia de transporte de elétrons como parte do citocromo c. Isso significa que está envolvido no transporte de proteínas e reações de catalisação. A única diferença entre as duas moléculas são as cadeias laterais presas nos carbonos 3 e 18. A corrente lateral no carbono 8 permanece a mesma.

Função heme

Heme tem duas funções entendidas. Pode ligar gases, como oxigênio, e transportá -los por um organismo. Proteínas especiais então forçam o heme a liberar seu oxigênio no momento apropriado. Um bom exemplo de uma proteína desse tipo é a hemoglobina. A hemoglobina é encontrada em todas as células sanguíneas, ligadas à membrana celular, expondo o grupo heme ao plasma sanguíneo. Assim, quando as células sanguíneas passam pelos pulmões, elas se ligam tanto oxigênio quanto o ferro no heme pode suportar.

As células sanguíneas viajam para várias partes do corpo, como os músculos. Essas células estão usando ativamente oxigênio e liberando dióxido de carbono como subproduto. O dióxido de carbono forma um ácido no plasma sanguíneo, diminuindo o pH do sangue. Como todas as proteínas, a hemoglobina reage a alterações no pH alterando a forma. Essa mudança de forma força o oxigênio fora do complexo heme, liberando o oxigênio no plasma sanguíneo. O oxigênio se difunde nas células musculares, onde é ligado pela mioglobina e transportado para as mitocôndrias a serem utilizadas. A mioglobina também tem um grupo heme, mas opera de uma maneira diferente, para que o oxigênio permaneça ligado até atingir as mitocôndrias.

A segunda função das hemes, mantendo elétrons e facilitando reações na cadeia de transporte de elétrons, ocorre em todos os organismos. Durante a fosforilação oxidativa na membrana mitocondrial, os elétrons devem ser transmitidos uma série de reações, que extraem lentamente sua energia antes de depositá -los em água e dióxido de carbono. A energia obtida é armazenada nas ligações da molécula ATP, que a maioria dos organismos usa como fonte primária de energia. Os grupos heme nesses citocromos são diferentes dos da hemoglobina, pois têm funções diferentes e se ligam a diferentes proteínas.

Questionário

1. Como mencionado no artigo, o heme é encontrado em praticamente todos os organismos vivos. O que isso sugere sobre a vida na terra? A. Toda a vida desenvolvida heme em um ancestral comum B. heme é uma importante fonte de alimento primária C. A vida na terra é simples

Resposta à pergunta nº 1

A está correto. Todos os organismos têm genes que criam, distribuem e especializam o heme para seus propósitos. No entanto, é tudo menos simples. A grande variedade de formas que um heme pode tomar tem cientistas confusos até as últimas décadas quanto ao seu objetivo e função. Com os avanços na bioquímica e na física, está ficando crescente claro que o heme deriva sua importância de sua capacidade de abrigar um íon metálico.

2. O que aconteceria se você substituísse toda a mioglobina em um organismo por hemoglobina? R. Nada, o organismo ainda funcionaria corretamente B. O organismo não receberia oxigênio suficiente nas mitocôndrias, e morreria C. O organismo sobreviveria, mas seria fraco

Resposta à pergunta nº 2

B está correto. A mioglobina é importante porque não libera oxigênio na presença de dióxido de carbono. Isso garante que o oxigênio esteja ligado até as mitocôndrias. A mioglobina também está especialmente evoluída para trabalhar com as máquinas celulares. Mesmo que o dióxido de carbono não tenha criado condições de ácido, a hemoglobina não pôde ser transportada ao redor do interior da célula. A combinação de ambas as proteínas que empregam heme de maneiras diferentes permite que o oxigênio seja transportado pelas várias condições químicas presentes no corpo.

3. Heme solto pode ter um efeito prejudicial nos tecidos. O íon de ferro no heme é muito reativo e pode criar radicais livres. Esses íons interrompem os sistemas e interrompem os processos celulares. Qual das alternativas a seguir causaria heme solto excessivo? A. Danos aos músculos B. Enzimas mutadas responsáveis pelo processamento de heme C. bebendo muito café

Resposta à pergunta nº 3

B está correto. Essa condição é conhecida como porfiria, pois o heme é um tipo de porfirina. É uma condição genética na qual os genes das enzimas heme são mutados. Se o heme não puder ser processado corretamente, ele se acumula sem ser incorporado às proteínas. O heme nos músculos já está em proteína. Quando seus músculos estão danificados, a mioglobina é liberada, mas o heme fica preso por dentro.

Referências

  • Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Scott, M.P., Bretscher, A.,. . . Matsudaira, P. (2008). Biologia celular molecular (6ª ed.). Nova York: W.H. Freeman e companhia.
  • Nelson, D.L. & Cox, M.M. (2008). Princípios de bioquímica. Nova York: W.H. Freeman e companhia.
  • Pough, F.H., Janis, C.M. & Heiser, J.B. (2009). Vida vertebrada. Boston: Pearson Benjamin Cummings.

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