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Site ativo

Última atualização em 19 de agosto de 2022

Definição

O local ativo de uma enzima é a região que liga as moléculas de substrato. Isso é crucial para a atividade catalítica da enzima.

As enzimas são proteínas que aumentam drasticamente a velocidade das reações químicas, diminuindo sua energia de ativação. Eles fazem isso interagindo com os reagentes químicos – os substratos – de maneiras que os tornam mais propensos a passar por sua reação química. Essa interação é realizada no local ativo, onde a enzima liga os substratos para aumentar suas chances de reagir.

O papel das enzimas

As enzimas catalisam inúmeras reações químicas. Por exemplo, reunir nucleotídeos e aminoácidos para fazer DNA e proteínas, quebrando o açúcar e a gordura em energia e quebrando toxinas no fígado. Assim, as enzimas são algumas das moléculas mais importantes da biologia. Sem enzimas, a vida como sabemos que não poderia existir.

Recursos que determinam a especificidade do site ativo

Como as enzimas – como todas as proteínas – são feitas de aminoácidos, há uma grande variedade de seqüências em potencial. Portanto, seus locais ativos também têm sequências, estruturas e propriedades físicas diversas. Esse é um recurso importante que permite que as enzimas se ligam especificamente a diferentes substratos. Algumas das propriedades que afetam a ligação ao substrato incluem:

  • Tamanho e forma do local ativo – Os sites ativos da enzima são moldados de modo que eles apenas “ajustem” com determinados substratos.
  • As moléculas polares de polaridade ou não polaridade são atraídas por outras moléculas polares, enquanto as moléculas não polares preferem outras moléculas não polares. Dessa forma, certos aminoácidos no local ativo podem atrair ou repelir diferentes partes do substrato para criar um ajuste melhor.
  • Carga positiva ou negativa – quando se trata de íons, os opostos realmente atraem! As acusações positivas são atraídas por acusações negativas e vice -versa. Encargos semelhantes – por exemplo, duas acusações positivas – se repelirão ativamente. Essa é outra maneira pela qual um site ativo da enzima pode atrair substratos ou regiões de substratos, enquanto repelindo outras pessoas, para criar o ajuste certo.
  • Hidrofobicidade ou hidrofilicidade – Nesse caso, os opostos não atraem. Em vez disso, como atrai. Os aminoácidos hidrofóbicos atraem outras moléculas hidrofóbicas e os aminoácidos hidrofílicos atraem substratos hidrofílicos.
  • Propriedades especiais dos co-fatores-Algumas vitaminas e minerais são importantes porque são usados como co-fatores que ajudam as enzimas se ligam a seus substratos. Por exemplo, várias vitaminas B são usadas como co-fatores por enzimas envolvidas na produção de energia. É por isso que muitos “tiros” e suplementos de energia contêm uma coleção de vitaminas B.

Teorias de ligação ao site ativo

Existem duas teorias sobre como exatamente um site ativo da enzima se liga a substratos. Estes são o modelo de trava e chave e o modelo de ajuste induzido.

O modelo de trava e chave

O modelo de bloqueio e chave de ligação ativa do site postula que os sites ativos possuem a forma perfeita para vincular seus substratos. Quando eles fazem contato, o substrato pode “aparecer” no local no local ativo, semelhante a uma trava e chave.

O modelo de ajuste induzido

O modelo de ajuste induzido compete com o modelo de bloqueio e chave. Ele afirma que o local ativo e o substrato não são necessariamente um ajuste ideal um para o outro em seus estados de repouso. Em vez disso, à medida que o substrato se aproxima da enzima, uma ou ambas sofrem mudanças como resultado de interagir entre si.

Neste modelo, é a interação contínua do local de ligação e o substrato que leva o substrato a sua nova formação. Após a reação completa e o formulário de novos produtos, o produto e a enzima não são mais compatíveis e se separam. O modelo de ajuste induzido está mais alinhado com as evidências científicas atuais e é mais amplamente aceito.

Exemplos de enzimas

Alguns exemplos de reações químicas catalisadas por enzimas incluem a quebra do amido pela maltase, a quebra das proteínas pela pepsina e a síntese de DNA pela polimerase de DNA. Para cada uma dessas reações, as características do local ativo são cruciais.

Maltase e amido

Maltase é uma enzima encontrada na saliva. Ele quebra amidos – cadeias longas de moléculas de açúcar que não têm um sabor doce – em açúcares mais simples e de sabor mais doce. A reação catalisada pela maltase é mostrada abaixo:

Amido + água → açúcares

Você pode ver a Maltase em ação se mastigar um cracker salgado por alguns minutos. Embora o cracker não tenha um sabor inicial, depois de alguns minutos, você poderá provar os açúcares que a maltase está criando a partir do amido!

Pepsina e proteína

Outra enzima importante para a digestão é a pepsina. As células do estômago liberam pepsina, permitindo que ele catalisa a reação de proteínas com ácido estomacal. Portanto, a pepsina permite que seu corpo quebre a proteína de alimentos em aminoácidos. Seu corpo pode usar esses aminoácidos para construir novas proteínas. A reação ocorre da seguinte maneira:

Proteína + ácido → aminoácidos

Polimerase de DNA

Outra enzima essencial é a polimerase de DNA. É a polimerase de DNA que permite que suas células se multipliquem, fazendo cópias de seu DNA transmitir para as células filhas.

A polimerase de DNA faz isso reunindo ácidos nucleicos na sequência correta. Essa reação de síntese é o oposto das reações de quebra de maltase e pepsina. A reação catalisada pela DNA polimerase é a seguinte:

Molécula de trifosfato de DNA + fita de DNA → Fita de DNA mais longa + molécula de difosfato

Questionário

1. Sem enzimas, nossas células não seriam capazes de digerir alimentos, quebrar toxinas ou criar um novo DNA.

2. Enzimas e substratos são perfeitamente modelados para caber juntos, como uma trava e a chave.

3. As enzimas precisam ser constantemente reabastecidas porque são usadas em suas reações com substratos.

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Bibliografia

Aparecer esconder

Berg, J.M. (2019). Bioquímica. Nova York: Macmillan International Higher Education. Robinson, P. K. (2015). Enzimas: princípios e aplicações biotecnológicas. Ensaios em Bioquímica, 59, 1–41. doi: 10.1042/bse0590001 Haurowitz, F., & Koshland, D.E. (2020, 18 de março). O papel do site ativo. Recuperado em https://www.britannica.com/science/protein/the-role-of-the-active-site

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