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Proteína integral

Última atualização em 19 de agosto de 2022

Definição de proteína integral

Uma proteína integral, às vezes chamada de proteína de membrana integral, é qualquer proteína que possua uma região funcional especial com o objetivo de garantir sua posição na membrana celular. Em outras palavras, uma proteína integral se tranca na membrana celular. Faz isso com regiões de aminoácidos específicos que são atraídos para o meio da membrana plasmática. Uma proteína integral típica pode ser vista na imagem abaixo.

A proteína integral vista aqui atravessa a membrana plasmática (P) várias vezes. Nem sempre é esse o caso, algumas proteínas integrais têm apenas uma única região que se estende à camada interna hidrofóbica da membrana plasmática. A região da proteína vista em verde também é hidrofóbica. A influência positiva dessas interações não polares e a força negativa de tentar empurrar para uma região cheia de água mantêm proteínas integrais. Além dessa função básica causada pela estrutura semelhante de todas as proteínas integrais, uma única proteína integral pode participar de muitas reações diferentes.

Uma proteína integral pode ser comparada a uma proteína periférica. Uma proteína periférica é frequentemente ligada à membrana plasmática, mas apenas às cabeças das moléculas fosfolipídicas. A maioria pode se destacar facilmente e não está realmente ligada à membrana. Uma proteína integral, devido à química do meio ambiente, nunca pode deixar a membrana plasmática. Às vezes, uma proteína periférica e proteína integral funcionam em conjunto para concluir uma tarefa.

Função de proteína integral

A função básica de pelo menos uma parte de todas as proteínas integrais é conectar a proteína a uma membrana plasmática. Esta membrana pode ser a membrana plasmática em torno das mitocôndrias, ou a membrana interna das mitocôndrias. Eles estão presentes na parede celular mais externa, bem como no envelope nuclear, que cercam o núcleo e ligam o DNA. Há uma proteína integral associada a todas as membranas plasmáticas vivas, e a maioria das células inclui centenas, se não milhares delas.

A função final de cada proteína integral varia de acordo com o organismo, organelas e até por localização ao longo de uma peça microscópica de membrana plasmática. Uma proteína integral pode funcionar como mensageiro, transferindo um sinal entre o espaço extracelular e o citosol. Muitas proteínas integrais como essa são usadas na recepção de hormônios e na transferência de suas mensagens.

Algumas proteínas integrais da membrana fazem parte de grandes complexos de proteínas, responsáveis por várias reações que ocorrem em uma membrana. A ATP sintase, por exemplo, é o complexo multiproteínas que produz ATP em organismos vivos de plantas a humanos. Reside na membrana mitocondrial interna. Aqui, a cadeia de transporte de elétrons acumulou íons de um lado da membrana, criando um gradiente. A ATP sintase usa a pressão desse gradiente como uma barragem hidrelétrica e usa a energia fornecida para produzir ATP.

Uma proteína integral diferente pode não se estender por toda a membrana plasmática. Em vez disso, essas proteínas integrais podem precisar estar ligadas a uma membrana para que seu produto seja fácil de expulsar. Algumas das proteínas responsáveis pela produção de neurotransmissores operam dessa maneira. Isso permite que o produto seja acumulado onde é mais necessário, nas próprias dicas dos neurônios onde o sinal pode ser liberado.

Estrutura de proteínas integrais

Embora a estrutura de uma proteína integral fora da região de ligação à membrana plasmática possa variar amplamente com base na função, existem apenas três temas comuns de ligação à membrana plasmática nas células vivas que conhecemos atualmente. Os dois primeiros envolvem a sequência de aminoácidos que compõem a proteína, e a terceira envolve uma modificação na proteína após ser criada, o que lhe confere uma âncora baseada em lipídios na membrana plasmática.

A hélice alfa

A hélice alfa é uma forma produzida por uma certa cadeia de aminoácidos que parece exatamente como o nome implica. As interações entre os aminoácidos próximos um do outro fazem uma curva para baixo e para dentro, criando uma estrutura semelhante a uma escada em espiral. As hélices alfa tendem a ser não polares, dando-lhes uma vantagem distinta de permanecer vinculadas dentro da região de cauda hidrofóbica da membrana. Uma hélice alfa transmembranar se estende por toda a membrana. Uma proteína integral pode ter apenas uma região de alfa hélice, como mostrado na extrema esquerda da imagem abaixo.

Muitas outras proteínas empregam várias hélices alfa, que abrangem a membrana. Isso permite a criação de um canal de proteína ou um orifício na membrana plasmática que permite que várias substâncias passem. Comum entre as bactérias é a terceira imagem, o barril beta.

O barril beta

Uma folha beta é uma cadeia complexamente dobrada de aminoácidos que forma uma folha rígida e achatada. Como a hélice alfa, é um dos princípios molda que uma cadeia de aminoácidos pode assumir. Quando muitas folhas beta se estendem através da membrana, criando um poro, a estrutura é chamada de barril beta. Os externos das folhas beta têm resíduos hidrofóbicos, e a proteína integral pode ser bloqueada na membrana plasmática. Como a hélice alfa transmembranar, o barril beta requer a sequência correta de aminoácidos para a proteína integral para manter o contato com a membrana.

A âncora lipídica

Uma âncora lipídica é uma fixação hidrofóbica não polar a algumas proteínas que permitem que ela seja incorporada na membrana plasmática. Em vez de ser codificado no código genético da proteína, a própria proteína é modificada através de um processo diferente. Através de uma reação bioquímica, um ácido graxo ou outro lipídio é covalentemente ligado à própria proteína, geralmente em uma extremidade. O lipídio é então usado na constituição da membrana plasmática, onde fica preso por sua natureza com os outros lipídios das regiões da cauda dos fosfolipídios. Uma proteína integral com uma âncora lipídica não é uma imagem na imagem acima.

Questionário

1. Qual das alternativas a seguir é a característica definidora de uma proteína integral? A. Parte que se liga à região hidrofóbica da membrana plasmática B. Anexando a membrana plasmática de qualquer forma C. Condução de reações enzimáticas próximas à membrana

Resposta à pergunta nº 1

A está correto. Uma proteína integral pode ter uma atividade enzimática, mas também pode ser apenas uma proteína estrutural. Parte do nome implica que a proteína se integra à membrana plasmática e não é simplesmente atraída por ela, como é o caso das proteínas periféricas.

2. Um cientista do laboratório aprendeu a separar proteínas integrais da membrana plasmática. Ele simples coloca as células em uma solução contendo detergente, como sabão de prato, e as proteínas são extraídas da membrana. O que o detergente deve estar fazendo com as proteínas para extraí -las inteiras? A. Destruindo os vínculos de seus aminoácidos B. Substituindo os vínculos das membranas plasmáticas pelos das moléculas de detergente C. Cortando fisicamente a proteína integral da membrana

Resposta à pergunta nº 2

B está correto. As proteínas da membrana integral estão sendo cercadas por moléculas de detergente, que forçam o caminho entre os fosfolipídios. Como os fosfolipídios, as moléculas de detergente possuem regiões polares e não polares. Eles têm uma afinidade muito maior por interações não polares, o que os leva a envolver a proteína integral. Quando todas as ligações entre a proteína e a membrana são substituídas por ligações ao detergente, a proteína integral é livre.

3. Ao olhar apenas para o código genético, qual é a maneira de distinguir uma proteína integral de uma proteína que não se liga à membrana? R. Não há como dizer simplesmente olhando para a genética B. Veja quantos vs t’s existem no código C. Procure sinais de hélices alfa e barris beta

Resposta à pergunta nº 3

C está correto. A presença de hélices alfa e barris beta pode ser detectada por análise simples do código genético. As simulações de computador são avançadas o suficiente e sabemos o suficiente sobre essas estruturas para prever sua presença. Se a presença deles for prevista e a estrutura sugere que eles também são resíduos hidrofóbicos, provavelmente significa que eles serão colocados ou encontrarão o caminho para a membrana plasmática mais próxima como uma proteína integral.

Referências

  • Bruice, P. Y. (2011). Química Orgânica (6ª ed.). Boston: Prentice Hall.
  • Nelson, D.L. & Cox, M.M. (2008). Princípios de bioquímica. Nova York: W.H. Freeman e companhia.
  • Widmaier, E.P., Raff, H., & Strang, K. T. (2008). Fisiologia humana de Vander: os mecanismos da função corporal (11ª ed.). Boston: McGraw-Hill Ensino Superior.

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