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Polipeptídeo

Última atualização em 20 de agosto de 2022

Definição

A definição de polipeptídeo descreve uma cadeia de mais de vinte e menos de cinquenta aminoácidos unidos através de ligações peptídicas covalentes. Os aminoácidos singulares são os blocos de construção da vida e podem ser ligados para formar oligopeptídeos, polipeptídeos e proteínas dentro da célula. Isso ocorre durante um processo chamado síntese de proteínas. Sequências variadas dos vinte e um aminoácidos essenciais e não essenciais formam uma ampla gama de moléculas funcionais à base de peptídeos.

O que é um polipeptídeo?

Para saber o que é um polipeptídeo, é melhor dividi -lo em seus menores componentes – aminoácidos. Os monômeros singulares de aminoácidos se conectam para fazer cadeias poliméricas mais complexas.

Aminoácidos

Os vinte e um aminoácidos usados para criar e manter a vida contêm um grupo amino, um grupo carboxila, um átomo de carbono alfa, um átomo de hidrogênio singular e uma cadeia lateral (grupo R). O grupo R fornece a cada aminoácido suas características específicas.

Um grupo amino é composto por um nitrogênio e dois átomos de hidrogênio. Nunca é encontrado por si só, porque sua concha de valência possui elétrons livres. Ele usa esses elétrons livres para se unir covalentemente com outras moléculas ou elementos – no caso de peptídeos que se liga ao átomo de carbono alfa central. Também ligado ao átomo de carbono está um átomo de hidrogênio singular e um grupo carboxil.

Um grupo carboxil (COOH) é composto por um átomo de carbono, uma molécula hidroxil (OH) e um átomo de oxigênio. Este átomo de oxigênio tem uma ligação dupla com o carbono carboxil, tornando -o um carbonil (= o).

O grupo R é a característica distintiva de aminoácidos individuais. Às vezes chamado de cadeia lateral, o grupo R também se liga ao carbono alfa. Enquanto a maioria dos livros didáticos se refere a vinte aminoácidos humanos, existe uma vigésima primeira-selenocisteína-em quantidades muito baixas. É o resultado de uma sequência de genes curta – um códon – que também codifica os sinais de parada necessários durante a síntese de proteínas. Somente recentemente descobrimos outros usos para este aminoácido altamente volátil.

O grupo R de selenocisteína é CH2SEH. Outros exemplos são glicina (C2H5NO2), serina (C3H7NO3) e triptofano (C11H12N2O2). A glicina é o aminoácido mais simples com apenas um átomo de hidrogênio como cadeia lateral. Portanto, é mais fácil aprender essa estrutura de aminoácidos de coração e, portanto, lembrar mais facilmente a presença dos grupos amino e carboxil e do carbono central e átomos de hidrogênio.

Síntese de polipeptídeos

A síntese do polipeptídeo é um termo ligeiramente confuso, pois esse processo também é usado na fabricação de oligopeptídeos e proteínas. Embora existam diferenças entre essas moléculas, sua forma básica – comprimentos variados das cadeias de aminoácidos – é a mesma.

Um aminoácido singular é exatamente isso – um aminoácido. No momento em que se liga a outro aminoácido, torna -se um peptídeo. Não importa quantos aminoácidos estejam ligados e, independentemente da estrutura, os aminoácidos unidos são todos peptídeos.

Os peptídeos são categorizados ainda mais de acordo com o comprimento. Os oligopeptídeos são cadeias lineares entre dois e vinte aminoácidos. Um dipeptídeo – o resultado de dois aminoácidos ligados – também é um oligopeptídeo, assim como um pentapeptídeo (cinco aminoácidos ligados), conforme mostrado na imagem acima.

As cadeias lineares entre vinte e cinquenta aminoácidos são chamadas polipeptídeos. Estes podem formar estruturas primárias ou secundárias.

Peptídeos maiores são categorizados de acordo com sua estrutura. As proteínas contêm pelo menos cinquenta aminoácidos e geralmente envolvem formas distintas. Eles são agrupados em estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias. Para que uma proteína mais complexa seja construída, ela deve primeiro existir na forma anterior.

  • Estrutura primária refere -se à ordem de aminoácidos de uma cadeia peptídica simples.
  • Estruturas secundárias-comumente alfa-hélice, fita beta ou folha beta-criam espirais, bobinas ou formulários de folha de uma única cadeia polipeptídica por meio de ligações de hidrogênio.
  • A estrutura terciária também diz respeito a uma única cadeia polipeptídica, mas dobra ainda mais a estrutura secundária para criar uma molécula semelhante a um glóbulo mantida no lugar por ligações de hidrogênio e pontes de sal, por exemplo.
  • As estruturas quaternárias envolvem duas ou mais cadeias polipeptídicas que se juntam para produzir uma proteína com uma única função. A hemoglobina, a molécula de transporte de oxigênio em nosso sangue-é uma proteína quaternária feita de dois pares de cadeias polipeptídicas ligadas.

Informações codificadas que produzem qualquer peptídeo são encontradas dentro do DNA do núcleo celular. Quando necessário, essas informações são copiadas diretamente de uma fita de modelo de DNA para formar um fio transcrito do RNA mensageiro. O RNA mensageiro (mRNA), como o seu nome sugere, carrega essas informações codificadas fora do núcleo celular e em direção a um ribossomo.

Os ribossomos distinguem grupos ordenados de três ácidos nucleicos (códons) dentro da fita de mRNA e correspondem a esses códons a aminoácidos singulares ligados ao transporte de RNA (tRNA). Dentro do ribossomo, esses aminoácidos estão ligados na ordem ditada pela cadeia do mRNA por meio de ligações peptídicas.

Ligações peptídicas

Um ribossomo liga dois aminoácidos por meio de ligações peptídicas. Estas são ligações químicas covalentes entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino do outro. Quando esses dois resíduos se ligam, eles liberam uma única molécula de água – uma reação de síntese de desidratação. O grupo carboxil perde seu íon hidroxil carregado negativamente e o grupo amino perde um íon hidrogênio carregado positivamente para formar H20. Os aminoácidos vinculados desidratam e a água é produzida; portanto, esse processo também é descrito como uma reação de condensação. Essa perda de íons das moléculas de aminoácidos recém-ligada explica por que muitos livros didáticos dizem que polipeptídeos e proteínas são construídos a partir de resíduos de aminoácidos.

Para formar uma ligação peptídica, o ribossomo ajuda a empurrar o grupo carboxil de um aminoácido para mais perto do grupo amino da próxima. A formação de uma ligação peptídica requer energia na forma de trifosfato de adenosina (ATP).

É possível reverter essa reação adicionando água; No entanto, quebrar uma ligação peptídica dessa maneira ocorre a uma taxa muito mais lenta que a reação de síntese de desidratação. Isso ocorre porque os resíduos de aminoácidos têm uma ligação dupla extra. No corpo, as enzimas aceleram essa reação.

Quando a água é adicionada, seu íon -Oh degrada a carga positiva do átomo de carbono do carboxil e essa ligação afrouxa. O íon +h da molécula de água afeta o íon nitrogênio negativo do grupo amino. Ambas as ações separam a ligação peptídica e restabelecem grupos completos de carboxil e amino em ambos os aminoácidos. Para a ligação polipeptídica, o número de aminoácidos em uma cadeia deve servir vinte a cinquenta e o número correspondente de ligações entre dezenove e quarenta e nove.

Estrutura do polipeptídeo

A estrutura do polipeptídeo é simples em comparação com a estrutura da proteína. Cada cadeia tem duas extremidades terminais:

  • N-Terminal: Grupo Amino livre da cadeia polipeptídica.
  • C-terminal: grupo carboxil livre da cadeia polipeptídica.

A estrutura do polipeptídeo pode ser a mesma que as estruturas primárias ou secundárias das proteínas, mas possui menos aminoácidos por cadeia. O número de aminoácidos que eles contêm significa que eles não são oficialmente chamados de proteínas, mas como polipeptídeos.

As cadeias polipeptídicas mais curtas não formam estruturas mais complexas. O comprimento da cadeia de aminoácidos e a estrutura na qual essas cadeias existem são características de distinção de proteínas e polipeptídeos. No entanto, em princípio, todas as proteínas são polipeptídeos.

Exemplos de polipeptídeos

Exemplos de polipeptídeos são encontrados na natureza e podem ser fabricados como produtos químicos sintéticos. Eles existem em todo organismo vivo, de bactérias a baleias azuis.

Um exemplo polipeptídeo é um componente do veneno de cobra chamado peptídeo natriurético. O corpo humano também produz formas menos potentes desse peptídeo, assim como outros mamíferos, répteis, plantas, peixes e bactérias.

Um dos venenos de cobra mais mortal contém peptídeo natriurético dendroespis (DNP). O DNP é uma cadeia polipeptídica de trinta e oito aminoácidos. Uma picada de cobra verde mamba contendo DNP inibe a enzima conversora de angiotensina-parte do sistema que relaxa as artérias. Esse mecanismo permite que o veneno circule melhor por todo o corpo. As empresas farmacêuticas usam esse polipeptídeo natural em medicamentos inibidores da ACE que são extremamente úteis no tratamento da hipertensão crônica.

O glucagon é um polipeptídeo de cadeia única com vinte e nove resíduos de aminoácidos e é fabricado por células alfa no pâncreas. Essas células expressam o gene que codifica a síntese de glucagon. O glucagon é um hormônio excretado na corrente sanguínea quando os níveis de açúcar no sangue são baixos. O hormônio chega ao fígado e sua presença diz ao fígado para converter glicogênio em glicose.

O polipeptídeo pancreático produzido em células F nas ilhotas de Langerhans regula a secreção de outros hormônios pancreáticos, como o glucagon. Essa cadeia de trinta e seis aminoácidos também ajuda a digestão.

Os antibióticos polipeptídicos são produzidos por muitos tipos de bactérias. Esses polipeptídeos naturais protegem organismos unicelulares de toxinas liberadas por outras espécies de bactérias. O enorme aumento da resistência a antibióticos nas populações humanas e de gado é levantar alarmes sobre o futuro das atuais terapias antibióticas; Drogas alternativas são sempre interessantes. O antibiótico de um tipo de bactéria pode diminuir a taxa de proliferação de outros tipos mais prejudiciais. Mesmo assim, os antibióticos polipeptídicos atuais estão associados a uma ampla gama de sintomas alérgicos, incluindo erupção cutânea, náusea e problemas de respiração.

Um exemplo de polipeptídeo sintético abrange os produtos químicos produzidos para pesquisar, projetar e preparar novas enzimas, medicamentos e vacinas. Como a síntese de peptídeos em laboratórios menores é uma tarefa demorada, as empresas de tamanho industrial produzem peptídeos específicos em uma escala maciça. Os primeiros peptídeos a serem sintetizados foram os hormônios ocitocina e insulina. A tecnologia atual permite que as empresas produzam polipeptídeos menos reativos que fornecem níveis mais baixos de reações indesejadas com outras moléculas. Isso é feito através da adição de produtos químicos de proteção temporária ou permanente (grupos benzil ou terc-butil) durante a síntese de polipeptídeos sintéticos.

Os polipeptídeos não insulina bioativos artificiais médicos são poucos em número-cerca de trinta foram aprovados para uso global; No entanto, quase duzentos estão atualmente em testes.

Produtos de beleza, como o creme de polipeptídeo protini, contêm cadeias polipeptídicas sintéticas, como SH-polipeptídeo-1, SH-polipeptídeo-9 e SH-polipeptídeo-11. Estes são polipeptídeos humanos sintéticos biomiméticos (SH) feitos para copiar as ações desses fatores de crescimento que produzem efeitos antienvelhecimento na pele.

No outro extremo da escala, nosso crescente catálogo de terapias eficientes do câncer inclui quimioterapias à base de peptídeos na forma de vacinas peptídicas e conjugados de nanopartículas peptídicas. Os conjugados são moléculas de transporte projetadas para trazer agentes anticâncer diretamente às células cancerígenas, aumentar a eficiência da imagem médica e influenciar as taxas de crescimento do tumor.

Bibliografia

Aparecer esconder

Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. (2002). Bioquímica. 5ª edição. Nova York, W H Freeman. Tschesche H (ed.) (2012). Métodos em bioquímica de proteínas. Göttingen, Alemanha. De Gruyter. Walsh G. (2014). Proteínas: Bioquímica e Biotecnologia. Oxford, Wiley Blackwell.

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  • Tschesche H (ed.) (2012). Métodos em bioquímica de proteínas. Göttingen, Alemanha. De Gruyter.
  • Walsh G. (2014). Proteínas: Bioquímica e Biotecnologia. Oxford, Wiley Blackwell.

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