notas de corte sisu

Ligação peptídica

Última atualização em 19 de agosto de 2022

Definição de ligação peptídica

Uma ligação peptídica é uma ligação covalente formada entre dois aminoácidos. Os organismos vivos usam ligações peptídicas para formar longas cadeias de aminoácidos, conhecidos como proteínas. As proteínas são usadas em muitos papéis, incluindo suporte estrutural, catalisando reações importantes e reconhecendo moléculas no ambiente. Uma ligação peptídica é, portanto, a base da maioria das reações biológicas. A formação de ligações peptídicas é um requisito para toda a vida, e o processo é muito semelhante em todas as formas de vida.

Formação de ligação peptídica

No nível molecular, uma ligação peptídica é formada através de uma reação de desidratação. Como visto na imagem abaixo, dois aminoácidos são capazes de se unir quando dois hidrogênios e um oxigênio são removidos das moléculas. Um aminoácido apresenta um grupo carboxil para a reação e perde um grupo hidroxila na reação (o C dobrou a um o O). O grupo amino do outro aminoácido perde um hidrogênio. O nitrogênio substitui o grupo hidroxila, formando uma ligação peptídica. É por isso que as ligações peptídicas também são conhecidas como ligações de amida substituídas. Os dois aminoácidos agora são conhecidos como resíduos, pois perderam vários átomos e agora estão covalentemente ligados um ao outro.

A ligação de carbono para nitrogênio formada em uma ligação peptídica é diferente das ligações de carbono-nitrogênio em outras partes da molécula. O oxigênio no lado carboxil da ligação é ligeiramente negativo no comando. O nitrogênio mantém uma carga ligeiramente positiva. Essa interação faz com que o carbono e o nitrogênio compartilhem mais eleitores do que normalmente, e um dipolo elétrico é estabelecido. Os elétrons extras fazem a ligação agir como uma ligação dupla, que é rígida e não pode girar. Esta unidade de 6 moléculas é conhecida como grupo peptídico e é frequentemente retratada como uma bola ou plano plano. Os carbonos nos centros de cada aminoácido têm 4 ligações iguais e podem girar livremente. Assim, quando muitos aminoácidos são ligados, eles formam cadeias de planos rígidos de átomos ao redor da ligação peptídica, conectados por ligações de carbono flexíveis. Isso permite que uma cadeia peptídica gire e dobre, levando às formações avançadas que podem catalisar as reações.

Enquanto o cientista descobriu como conectar uma cadeia de vários aminoácidos, uma proteína típica tem milhares de resíduos conectados em série. Além disso, a reação favorece aminoácidos individuais e leva um pouco de energia de ativação. Portanto, criar proteínas sem enzimas não é fácil. Para fazer isso com eficiência, as células desenvolveram um mecanismo eficiente para a construção de novas proteínas. No genoma de cada organismo, existem códons que descrevem diferentes aminoácidos. O genoma carrega a sequência exata desses aminoácidos, que juntos produzirão uma proteína funcional. Primeiro, as informações devem ser copiadas em uma molécula de RNA mensageiro (mRNA). Em seguida, os RNAs de transferência (tRNA) se ligam a aminoácidos específicos. Esses TRNAs correspondem a diferentes códons de mRNA, que por sua vez correspondem a diferentes códons de DNA. A ligação peptídica real é formada em uma macroestrutura especial de proteína conhecida como ribossomo, na foto abaixo.

O ribossomo é uma estrutura celular muito grande e complexa que consiste em proteínas, RNA e vários outros componentes que ajudam a catalisar a formação de uma ligação peptídica. Isso é conhecido como estágio de alongamento da síntese de proteínas. O ribossomo ajuda a combinar o tRNA com o mRNA correspondente. Por sua vez, o RNA muda ligeiramente, o que catalisa a reação entre dois aminoácidos e expulsa uma molécula de água. A corrente formada sai do ribossomo. O ribossomo, sendo uma grande proteína, muda a forma após a reação ocorrer e se move mais abaixo da fita de mRNA, iniciando o processo. Eventualmente, um códon que sinaliza o final da proteína é encontrado, informando que o ribossomo soube que toda a proteína foi criada. Nesse ponto, o mRNA e a nova proteína serão expulsos, e um novo mRNA será retirado, criando uma proteína totalmente diferente.

Toda a vida é baseada em títulos entre cerca de 20 aminoácidos diferentes, que todos os organismos usam e modificam para seu próprio objetivo. O número de combinações diferentes é ilimitado, enquanto os grupos peptídicos em proteínas formam colchões peptídicos em todas as proteínas. Os diferentes grupos ligados a cada aminoácido fazem com que a molécula se dobre e se incline em estruturas complicadas, devido a interações fracas entre as moléculas de diferentes grupos. Portanto, nos muitos milhões de proteínas criadas por espécies diferentes, existem várias estruturas muito semelhantes que correspondem a sequências semelhantes de aminoácidos. Como os aminoácidos são conectados em uma série com uma direção semelhante, o cientista normalmente desenha e identifica proteínas a partir do amino ou do lado do nitrogênio e passando pelo terminal carboxil como ponto de acabamento.

Questionário

1. Quando um organismos consome outros organismos, deve desmontar as ligações peptídicas entre aminoácidos para poder usar os aminoácidos, ela é suas próprias proteínas. Qual das alternativas a seguir é necessária para a digestão de proteínas? A. ácido estomacal B. água C. dentes

Resposta à pergunta nº 1

B está correto. Enquanto a natureza ácida do ácido estomacal ajuda as proteínas de desnatura e as desdobram, as ligações peptídicas são quebradas da maneira oposta pela qual foram formadas. Como uma molécula de água foi perdida quando a ligação foi criada, uma molécula de água deve ser usada para separar os dois resíduos de aminoácidos. Com a adição de água, os aminoácidos se tornarão livres e podem se conectar ao tRNA, o que os adicionará a uma nova proteína. Enquanto os dentes ajudam muitos organismos no rompimento inicial de grandes massas de células, os dentes não fazem quase nada nas ligações peptídicas de proteínas. Estes devem ser digeridos quimicamente.

2. Um cientista precisa produzir uma grande quantidade de uma proteína específica para fins médicos. Qual desses métodos seria o mais bem-sucedido na fabricação de proteínas em larga escala? A. Fazendo proteínas individuais em tubos de teste. B. Engenharia geneticamente uma bactéria para criar a proteína. C. Coletando e purificando a proteína da natureza.

Resposta à pergunta nº 2

B está correto. O processo de criação de proteínas individuais em tubos de teste é quase impossível. O número de aminoácidos conectados em sequência específica tornaria a produção em massa um processo rigoroso. Embora a coleta da proteína na natureza possa ser útil, é improvável que quaisquer organismos a produzam em quantidade suficiente para ser útil. Além disso, você teria que classificar a proteína específica de milhares ou milhões de outras proteínas. A maneira mais rápida e eficiente de produzir proteínas é ter um organismo geneticamente projetado para você. Ao colocar muitas cópias do gene que produzem a proteína desejada em uma bactéria simples, as bactérias podem produzir grandes quantidades da proteína. As ligações peptídicas da proteína serão formadas pelos mesmos mecanismos celulares eficientes que produzem todas as proteínas naturais, mas serão muito mais concentradas do que na natureza.

3. As ligações peptídicas entre os aminoácidos valina e tirosina são as mesmas que as ligações peptídicas entre os aminoácidos serina e lisina. No entanto, mesmo esses pequenos dipeptídeos se comportam de maneira muito diferente da maneira como a molécula geral dobra e dobra. Se as ligações peptídicas são iguais, o que causa essa diferença? R. Cada aminoácido possui uma cadeia lateral específica, que interage com o ambiente. B. Os carbonos em cada aminoácido são diferentes, causando uma forma diferente. C. Os grupos amino de cada aminoácido causam alterações na forma.

Resposta à pergunta nº 3

A está correto. As cadeias laterais dos aminoácidos, normalmente representadas como “r” em ilustrações simples de aminoácidos, são na verdade moléculas grandes e complexas que se destacam do esqueleto peptídico e interagem entre si e com o ambiente. As interações fracas entre essas cadeias laterais puxam e torcem a molécula geral em uma variedade de formas. De fato, os carbonos e grupos amino de cada aminoácido são os mesmos e formam partes rígidas da molécula que não podem se mover. O alfa-carbono, ou central.

Deixe um comentário

O seu endereço de e-mail não será publicado.