Definição de lactato desidrogenase
A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima encontrada na maioria dos organismos vivos responsáveis pela conversão de piruvato, o produto final da glicólise, em ácido lático. Com essa conversão, a molécula também usa uma unidade da molécula de transferência de energia NADH, liberando o hidrogênio para produzir NAD+, permitindo que a glicólise continue.
Visão geral da lactato desidrogenase
Essa conversão é necessária quando uma célula tem pouco ou nenhum oxigênio porque o NAD+ é necessário para continuar produzindo ATP através da glicólise. A enzima cria ácido lático como um produto final, em uma reação de fermentação. O ácido lático cria a sensação dos músculos “queimando” quando você se exercita duro porque está se acumulando nas células. No entanto, o verdadeiro produto da lactato desidrogenase é mais portadores de elétrons, especificamente NAD+.
A lactato desidrogenase está presente em todas as células do seu corpo e trabalha para manter a homeostase na ausência de oxigênio. Quando uma pessoa se exercita duro, os níveis de oxigênio nos tecidos musculares caem rapidamente. Para que as células musculares continuem funcionando, elas precisam continuar criando ATP. O oxigênio é tipicamente o receptor final de elétrons no final da cadeia de transporte de elétrons. Sem ele, a cadeia é interrompida junto com a ATP sintase.
Para continuar funcionando, os músculos devem usar o ATP criado pelo processo de glicólise. Esse processo, para continuar, precisa de portadores de elétrons. A lactato desidrogenase, na formação de ácido lático, remove os elétrons do NADH para concluir o processo. Ao fazer isso, o NAD+ é criado e pode ser usado em glicólise para criar mais ATP. Embora o processo produz muito menos ATP do que a cadeia de transporte de elétrons, ele permite que a célula continue funcionando sem amplo oxigênio.
Função de lactato desidrogenase
Produzindo energia sem oxigênio
Enquanto o processo de fosforilação oxidativa nas mitocôndrias produz mais energia, alguma energia é produzida pela quebra da glicose em piruvato. Esse processo, glicólise, requer NAD+, mas produz ATP. A célula pode usar essa pequena quantidade de ATP para manter a célula operando até que o oxigênio retorne.
Em vez de usar o piruvato no ciclo Krebs, o piruvato é convertido em ácido lático via lactato desidrogenase. Esse processo regenera o NAD+, necessário para continuar a glicólise. A glicólise contínua produz uma pequena quantidade de ATP, o que permite que a célula sobreviva.
Converter ácido lático em energia
Quando o oxigênio retorna, a enzima pode reverter sua função enzimática. Essa direção cria piruvato, que pode ser quebrado com oxigênio nas mitocôndrias para produzir uma abundância de ATP.
Embora isso possa parecer um evento raro, mesmo exercícios simples podem levar à privação de oxigênio em certos tecidos. A lactato desidrogenase permite que esses tecidos continuem produzindo energia, sem oxigênio. Isso causa o acúmulo de ácido lático nos músculos e tecidos, e é parcialmente responsável pela “queima” sentida enquanto você se exercita com força. Quando o oxigênio retornar aos músculos, o ácido lático será convertido de volta em piruvato e a sensação cessará.
Teste de lactato desidrogenase
Teste de dano ao tecido
O teste de lactato desidrogenase pode ser usado para detectar danos nos tecidos. Além disso, devido à diferenciação de diferentes tipos de enzima, os médicos podem usar um teste de lactato desidrogenase para determinar onde e quanto dano está ocorrendo no corpo.
Por exemplo, alguém que recentemente teve um ataque cardíaco terá níveis elevados de lactato desidrogenase no sangue. A enzima é liberada dos tecidos que foram danificados. Nesse caso, o tecido cardíaco danificado teria liberado a lactato desidrogenase. Os médicos podem testar a enzima e determinar que é de fato LDH-1, a forma da enzima encontrada no tecido cardíaco. Dependendo dos níveis encontrados no sangue ou líquido espinhal, os médicos podem estimar quanto tecido cardíaco foi danificado e quanto tempo ocorreu o incidente.
O teste de lactato desidrogenase pode ser usado para procurar várias outras doenças. Normalmente, é usado para monitorar ou diagnosticar danos nos tecidos internos, monitorar uma condição que causa danos ou avaliar o tratamento de certos tipos de câncer. Embora o teste seja frequentemente usado em conjunto com muitos outros indicadores, altos níveis de lactato desidrogenase no sangue ou líquido espinhal geralmente indicam danos nos tecidos. No entanto, mesmo exercícios vigorosos podem elevar os níveis da enzima. Muitas vezes, mais importantes que o nível da enzima são os sintomas e o tipo de lactato desidrogenase encontrada no sangue.
Níveis de LDH em diferentes faixas etárias
Normalmente, os recém -nascidos têm os níveis mais altos da enzima no sangue, com até 450 unidades por litro (U/L). Os bebês têm um pouco menos, maximizando em algum lugar em torno de 250 u/l. As crianças, que estão crescendo ativamente, geralmente têm o mínimo, com um máximo de 170 u/L. Os adultos tendem a ter quase 200 u/l. Quando os níveis acima disso, é uma indicação de danos nos tecidos. No líquido espinhal, o nível típico é muito menor, entre 40 e 70 U/L. Os níveis elevados no líquido espinhal podem indicar infecções bacterianas da cavidade espinhal e do cérebro. O tratamento de certos cânceres é medido em parte pela quantidade e tipo de lactato desidrogenase no sistema. Isso pode indicar se a quimioterapia e a radiação estão direcionando os tipos de tecido certos.
Além de câncer e insuficiência cardíaca, esse teste pode ser usado para identificar hipotireoidismo, anemia, pré-eclâmpsia, meningite, encefalite, HIV e doença hepática ou pulmonar. As muitas isoformas da lactato desidrogenase o tornam uma excelente ferramenta para identificar quais tecidos estão sendo danificados por uma doença específica. Isso pode levar a um diagnóstico mais confiante.
Estrutura da lactato desidrogenase
A lactato desidrogenase consiste em 4 subunidades diferentes, que funcionam como uma unidade coesa. Essas 4 subunidades podem vir de diferentes formas e são codificadas por genes diferentes. No corpo humano, existem 5 isoformas ou versões diferentes de lactato desidrogenase. Essas versões diferentes são encontradas em diferentes tecidos corporais, o que pode ajudar os médicos a identificar de onde vêm a lactato desidrogenase.
Por exemplo, LDH-1 (lactato desidrogenase-1) é encontrado no coração, células sanguíneas e células cerebrais. LDH-3 é encontrado apenas nos pulmões. Os médicos podem reconhecer as diferentes versões da lactato desidrogenase pelas diferentes subunidades em que consistem. LDH-5 pode ser visto na imagem abaixo. As diferentes cores representam as unidades de proteínas individuais que compunham a enzima. Lembre -se de que essas proteínas funcionam como uma única unidade na enzima.
Usos comerciais da lactato desidrogenase
O LDH também é uma importante enzima comercial. É o culpado por trás do leite azedo e, como tal, foi usado para criar muitos pratos lácteos, incluindo queijo cottage, kefir e iogurte. Alguns fabricantes de cerveja e vinícolas usam até lactato desidrogenase para criar um sabor azedo distinto em sua cerveja ou vinho. A enzima funciona da mesma forma dentro ou fora de uma célula e converte piruvato em ácido lático. O ácido lático tem um sabor distinto, usado em muitos produtos.
Questionário
1. Você recebe um exame de sangue. Este teste indicou que seus níveis de LDH-3 são significativamente maiores do que deveriam. O que isso indica?
2. A produção de ácido lático por lactato desidrogenase é uma forma de fermentação. A produção de etanol, o álcool em cerveja, vinho e licor, também é um produto de fermentação. Onde esses processos diferem?
3. O HIV é um vírus, que faz com que o corpo perca as defesas imunológicas, uma condição conhecida como AIDS. Nesse estado, o corpo está em maior risco de infecção. O próprio HIV não aumenta os níveis de lactato desidrogenase. Por que os médicos de pacientes com HIV monitoram seus níveis de lactato desidrogenase?
4. Por que o ácido lático deve ser produzido quando as células do corpo não estão recebendo oxigênio?
Eles precisam do NAD+ para continuar a glicólise
5. Uma pessoa está se exercitando muito. Qual das alternativas a seguir descreve o nível de atividade de LDH dentro de suas células musculares?
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Última atualização em 19 de agosto de 2022